[PORTADA]

CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS

 

Aunque la mayoría de los AA presentes en la Naturaleza se encuentran formando parte de las proteínas, hay algunos que pueden desempeñar otras funciones. Hay, por tanto, dos grupos de AA:

aminoácidos proteicos

aminoácidos no proteicos

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

AMINOÁCIDOS PROTEICOS


 

Los AA proteicos se dividen, a su vez, en dos grupos:

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

AMINOÁCIDOS PROTEICOS CODIFICABLES


Los AA proteicos codificables son 20:

Alanina (Ala, A)
Cisteína (Cys, C)
Aspártico (Asp, D)
Glutámico (Glu, E)
Fenilalanina (Phe, F)
Glicina (Gly, G)
Histidina (His, H)
Isoleucina (Ile, I)
Lisina (Lys, K)
Leucina (Leu, L)
Metionina (Met, M)
Asparragina (Asn, N)
Prolina (Pro, P)
Glutamina (Gln, Q)
Arginina (Arg, R)
Serina (Ser, S)
Treonina (Thr, T)
Valina (Val, V)
Triptófano (Trp, W)
Tirosina (Tyr, Y)

De estos 20 AA, la mitad pueden ser sintetizados por el hombre, pero el resto no, y por lo tanto deben ser suministrados en la dieta: son los AA esenciales.

Los AA proteicos se pueden clasificar en función de:

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

AMINOÁCIDOS ESENCIALES


De los 20 AA proteicos codificables, la mitad pueden ser sintetizados por el hombre, pero el resto no, y por lo tanto deben ser suministrados en la dieta: son los AA esenciales (ver tabla de la derecha).

Son AA esenciales: Arg, Val, Leu, Ile, Phe, Trp, Thr, Met y Lys. Además, en recién nacidos el AA His es esencial porque su organismo todavía no ha madurado lo suficiente como para poder sintetizarlo.

Las personas vegetarianas pueden tener problemas para obtener alguno de estos AA en cantidad suficiente. Para solucionarlo, suelen optar por consumir huevos y leche (dieta ovolactovegetariana) o pueden tomar los AA deficitarios en forma de pastillas, como suplemento nutricional.

ENLACES

Aminoácidos esenciales - Essential aminoacid (Wikipedia)

Essential aminoacids (Hyperphysics)

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS EN FUNCIÓN DE LA NATURALEZA DE SU CADENA LATERAL


Según este criterio, se distinguen los siguientes grupos:

1.- NEUTROS O ALIFÁTICOS

2.- AROMÁTICOS

3.- HIDROXIÁMINOACIDOS

4.- TIOAMINOÁCIDOS

5.- IMINOÁCIDOS

6.- DICARBOXÍLICOS Y SUS AMIDAS

7.- DIBÁSICOS

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS EN FUNCIÓN DE LA POLARIDAD DE SU CADENA LATERAL


Según este criterio se distinguen cuatro grupos de aminoácidos:

APOLARES
POLARES SIN CARGA
-
CATIÓNICOS
-
-
-
-
-
ANIÓNICOS
-
-
-
-
-
-

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

AMINOÁCIDOS PROTEICOS MODIFICADOS


Una vez que los AA codificables han sido incorporados a las proteínas, pueden sufrir ciertas transformaciones que dan lugar a los AA modificados o particulares. Entre las modificaciones más frecuentes destacan:

  1. HIDROXILACIÓN: Ejemplos típicos son la 4-hidroxiprolina o la 5-hidroxilisina, que se encuentran en proporción importante en el colágeno. Estos AA se incorporan a la proteína como P o como K, y son posteriormente hidroxilados.

  2. CARBOXILACIÓN: El E, por carboxilación post-sintética se convierte en ácido g-carboxiglutámico.

    4-hidroxiprolina
    5-hidroxilisina
    g-carboxiglutámico


  3. ADICIÓN DE IODO: En la tiroglobulina (una proteína del tiroides), la Y sufre diversas reacciones de iodación y condensación que originan AA como la monoiodotirosina, diiodotirosina, la triiodotirosina o la liotirosina.
  4. FOSFORILACIÓN: La actividad de muchas proteínas se puede modificar mediante reacciones de fosforilación (catalizadas por las enzimas quinasas) o desfosforilación (catalizadas por las enzimas fosfatasas). Los residuos que se suelen fosforilar son la serina y la tirosina.
  5. GLICOSILACIÓN: Las glicoproteínas son proteínas unidas a cadenas de oligosacárido. Éstas se unen mediante un enlace O-glicosídico a un residuo de serina o treonina o mediante un enlace N-glicosídico a un residuo de asparagina.
  6. CONDENSACIÓN: La cistina es el resultado de la unión de dos C por medio de un puente disulfuro (-S-S-).

    cisteína + cisteína =cistina
    cistina (en 3D)

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

AMINOÁCIDOS NO PROTEICOS


Se conocen más de un centenar, sobre todo en plantas superiores, aunque su función no siempre es conocida. Se pueden dividir en tres grupos:

1.- D-AMINOÁCIDOS: La D-Ala y el D-Glu forman parte del peptidoglicano de la pared celular de las bacterias. La gramicidina S es un péptido con acción antibiótica que contiene D-Phe. En ciertos péptidos opioides de anfibios y reptiles también aparecen D-aminoácidos.

D-Ala
D-Glu
D-Phe

2.- a-AMINOÁCIDOS NO PROTEICOS: La L-ornitina y la L-citrulina son importantes intermediarios en el metabolismo de la eliminación del nitrógeno y la creatina (un derivado de la G) juega un papel importante como reserva de energía metabólica. También pertenecen a este grupo la homoserina y la homocisteína.

L-ornitina
L-citrulina
creatina
L-homoserina
L-homocisteína

3.- w-AMINOÁCIDOS: En estos AA, el grupo amino sustituye al último carbono (carbono w), no al carbono a. La b-Alanina forma parte de algunos coenzimas, y el ácido g-aminobutírico es un importante neurotransmisor.

b-Alanina
ácido g-aminobutírico