Los AA proteicos codificables son 20:

De estos 20 AA, la mitad pueden ser sintetizados por el hombre, pero el resto no, y por lo tanto deben ser suministrados en la dieta: son los AA esenciales.

• la naturaleza y propiedades de la cadena lateral R
  
  
• la polaridad de la cadena lateral R

De los 20 AA proteicos codificables, la mitad pueden ser sintetizados por el hombre, pero el resto no, y por lo tanto deben ser suministrados en la dieta: son los AA esenciales (ver tabla de la derecha).

Son AA esenciales: Arg, Val, Leu, Ile, Phe, Trp, Thr, Met y Lys. Además, en recién nacidos el AA His es esencial porque su organismo todavía no ha madurado lo suficiente como para poder sintetizarlo.

Las personas vegetarianas pueden tener problemas para obtener alguno de estos AA en cantidad suficiente. Para solucionarlo, suelen optar por consumir huevos y leche (dieta ovolactovegetariana) o pueden tomar los AA deficitarios en forma de pastillas, como suplemento nutricional.

ENLACES

Aminoácidos esenciales - Essential aminoacid (Wikipedia)

Essential aminoacids (Hyperphysics)

Según este criterio, se distinguen los siguientes grupos:

1.- NEUTROS O ALIFÁTICOS

2.- AROMÁTICOS

3.- HIDROXIÁMINOACIDOS

4.- TIOAMINOÁCIDOS

5.- IMINOÁCIDOS

6.- DICARBOXÍLICOS Y SUS AMIDAS

7.- DIBÁSICOS

Según este criterio se distinguen cuatro grupos de aminoácidos:

1. HIDROXILACIÓN: Ejemplos típicos son la 4-hidroxiprolina o la 5-hidroxilisina, que se encuentran en proporción importante en el colágeno. Estos AA se incorporan a la proteína como P o como K, y son posteriormente hidroxilados.
   
   
2. CARBOXILACIÓN: El E, por carboxilación post-sintética se convierte en ácido g-carboxiglutámico.
   
   

   4-hidroxiprolina	5-hidroxilisina	g-carboxiglutámico

   
   
   
3. ADICIÓN DE IODO: En la tiroglobulina (una proteína del tiroides), la Y sufre diversas reacciones de iodación y condensación que originan AA como la monoiodotirosina, diiodotirosina, la triiodotirosina o la liotirosina.
   
4. FOSFORILACIÓN: La actividad de muchas proteínas se puede modificar mediante reacciones de fosforilación (catalizadas por las enzimas quinasas) o desfosforilación (catalizadas por las enzimas fosfatasas). Los residuos que se suelen fosforilar son la serina y la tirosina.
5. GLICOSILACIÓN: Las glicoproteínas son proteínas unidas a cadenas de oligosacárido. Éstas se unen mediante un enlace O-glicosídico a un residuo de serina o treonina o mediante un enlace N-glicosídico a un residuo de asparagina.
6. CONDENSACIÓN: La cistina es el resultado de la unión de dos C por medio de un puente disulfuro (-S-S-).
   
   

   cisteína + cisteína =cistina	cistina (en 3D)

Se conocen más de un centenar, sobre todo en plantas superiores, aunque su función no siempre es conocida. Se pueden dividir en tres grupos:

1.- D-AMINOÁCIDOS: La D-Ala y el D-Glu forman parte del peptidoglicano de la pared celular de las bacterias. La gramicidina S es un péptido con acción antibiótica que contiene D-Phe. En ciertos péptidos opioides de anfibios y reptiles también aparecen D-aminoácidos.

2.- a-AMINOÁCIDOS NO PROTEICOS: La L-ornitina y la L-citrulina son importantes intermediarios en el metabolismo de la eliminación del nitrógeno y la creatina (un derivado de la G) juega un papel importante como reserva de energía metabólica. También pertenecen a este grupo la homoserina y la homocisteína.

3.- w-AMINOÁCIDOS: En estos AA, el grupo amino sustituye al último carbono (carbono w), no al carbono a. La b-Alanina forma parte de algunos coenzimas, y el ácido g-aminobutírico es un importante neurotransmisor.